세포 내 단백질들은 합성과 분해 과정을 통하여 역동적인 상태로 존재하며, 이러한 과정은 매우 선택적이며 정교하게 조절되어진다. 세포 내에서 단백질이 분해되는 속도 즉, 반감기 (half-life)는 매우 다양하여 극도로 안정한 단백질이 있는가 하면 정교한 조절하에 매우 짧은 반감기를 갖는 단백질 (cyclin 들은 몇 분 이내)도 있다. 단백질의 합성 및 기능 조절은 생명과학에서 오랫동안 중요한 쟁점이 되어왔으며, 지난 20년 동안의 많은 연구의 결과로 이제는 단백질 분해가 수 많은 세포 내 활성 조절에 중요하다는 것을 인지하게 되었다. 진핵세포에서 약 70%의 단백질들은 ubiquitin (Ub)에 의해 표지된 후 proteasome에 의해 세포질과 핵에서 분해되어진다. 이 과정을 Ubiquitin Proteasome System (UPS)라 하며, 최근 연구를 통하여 UPS는 진핵세포 내에 존재하는 다양한 조절단백질들의 분해 함으로써, 단백질의 전환과 항상성을 담당하고 있음이 밝혀지고 있다. 뿐만 아니라 세포 주기 진행, 스트레스에 대한 반응, 항원제시, 신호전달, 전사조절, DNA repair, 세포사멸, 그리고 세포 소기관의 생합성 등과 세포 내부의 조절 기능과 관련된 단백질의 분해를 선택적으로 중재함으로써 세포의 생리적 기능을 조절하는 것으로 밝혀지고 있다.